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Mise en évidence des sélectivités des lipases en interestérification à l'aide d'un triglycéride chiral modèle

Villeneuve P., Pina M., Graille J.. 1996. OCL. Oléagineux Corps gras Lipides, 3 (6) : p. 459-464.

Après avoir étudié la sélectivité de différentes lipases à l'aide de triglycérides chiraux modèles, on étudie en interestérification enzymatique le comportement catalytique de deux lipases ayant manifesté des activités hydrolytiques particulières. Les lipases du latex Carica papaya et de Candida antartica SP435L, respectivement sn3 stéréosélective et typosélective des acides gras courts en hydrolyse, sont éprouvées en interestérification en utilisant un système simple et performant pour suivre les échanges d'acyles. Ce système consiste à opposer un triglycéride chiral pur (1-butyroyl 2-stéaroyl 3-palmitoyl sn glycérol) à de la trimyristine, système dans lequel les deux lipases expriment les mêmes propriétés qu'en hydrolyse.

Mots-clés : estérase; triacylglycérol lipase; carica papaya; latex; candida; acyltransférase; triglycéride; glycérol; acide gras; activité enzymatique; structure chimique; isomérisation; hydrolyse enzymatique; synthèse chimique; biocatalyseur; estérification; interestérification; synthèse enzymatique; structure moléculaire; candida antarctica

Article (a-revue à facteur d'impact)

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