La biosynthèse des adénines nucléotides joue un grand rôle dans le fonctionnement des laticifères d'H. brasiliensis. C'est dans ce cadre qu'a été étudiée l'adénine phosphoribosyltransférase (APRT), enzyme qui catalyse la formation d'AMP et de pyrophosphate à partir d'adénine et de 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate. Localisée dans le cytosol du latex, elle a été purifiée plus de 1500 fois. L'électrophorèse en gradient d'acrylamide a permis d'estimer son poids moléculaire à l'état natif à 54 plus ou moins 3 kDa. Mais la SDS-PAGE montre une seule bande visible d'un poids moléculaire de 28 plus ou moins 1 kDa. L'enzyme native est donc probablement un homodimère. Les principales caractéristiques biochimiques ont été étudiées. L'enzyme purifiée s'est révélée fonctionnelle en milieu paraphysiologique (sérum cytosolique déprotéinisé). L'activité spécifique de l'APRT ne semble pas par ailleurs être modifiée par le traitement à l'éthylène utilisé pour stimuler la production de latex