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La glutathion peroxydase du latex d'Hevea brasiliensis. Caractérisation et implications physiologiques

Joët T.. 1997. Montpellier : Université de Montpellier 2, 16 p.. Mémoire DEA -- Fin d'Etudes en Bases de la Production Végétale. Physiologie Intégrée et Ecophysiologie de la Nutrition et de la Croissance des Plantes.

Tous les organismes vivants sont sensibles aux formes toxiques de l'oxygène. Cependant, H2O2, forme la plus stable, peut être décomposée dans le cytosol des laticifères d'H. brasiliensis par plusieurs enzymes dont une glutathion peroxydase (GPx) qui possède une masse moléculaire de 40 plus ou moins 5 kDa. L'éthylène employé ponctuellement pour stimuler la production de latex n'a pas d'effet significatif sur l'activité spécifique de l'enzyme. Cependant, l'accélération du métabolisme induite par un nombre croissant de stimulations éthyléniques augmente cette activité. La GPx est fonctionnelle dans un cytosol filtré dépourvu de protéine. La forte affinité de l'enzyme pour H2O2 et les teneurs de glutathion réduit in situ laissent penser que l'enzyme est responsable d'une détoxication efficace du H2O2 dans le latex

Mots-clés : hevea brasiliensis; latex; glutathion péroxydase; éthylène; stimulus; oxygène; détoxification métabolique; activité enzymatique; stimulation

Mémoire