Les puroindolines (isoformes a et b) sont des protéines extraites du grain de blé et dont la structure est stabilisée par cinq ponts disulfure. La pin-a possède un domaine unique riche en tryptophane (WRWWKWWK) qui est tronqué dans le cas de la pin-b (WPTKWWK). Les deux galactolipides majeurs de l'endosperme du blé, MGDG et DGDG, ont été extraits et purifiés. Les études ont été réalisées à l'interface liquide/air et en dispersion aqueuse grâce à des techniques appropriées : tensiométrie, ellipsométrie, microscopies à l'angle de Brewster et à force atomique, techniques spectroscopiques (PM-IRRAS, Raman, ATR), et diffraction des rayons X. Les lipides ainsi que leur mélange équimolaire montrent des propriétés spécifiques attribuées aux fortes interactions entre les têtes polaires galactosyl. La pin-a et la pin-b présentent des propriétés similaires, en particulier une forte activité à l'interface. Finalement, l'étude des interactions protéine/lipide montre que la pin-a interagit plus fortement avec les galactolipides en formant des structures (réseaux) qui pourraient être à l'origine de la forte stabilité des mousses pin-a/lipide.